(AGI) Firenze, 18 set. – Superossido dismutasi: si chiama così la proteina responsabile della Sclerosi Laterale Amiotrofica, una tra le peggiori malattie degenerative. I ricercatori di FiorGen, fondazione farmacogenomica fiorentina, guidati dai Professori Ivano Bertini e Lucia Banci, e in collaborazione con la Professoressa Joan Valentine (University of California, Los Angeles), hanno capito le cause e il meccanismo molecolare del malfunzionamento della proteina. Per funzionare correttamente, la superossido dismutasi deve raggiungere la forma cosiddetta matura, cioè deve legare alcuni ioni metallici (il rame e lo zinco) che noi assumiamo con la dieta. Studiandone il comportamento nello stato precedente la maturazione, ovvero quando non ha ancora legato i metalli, gli scienziati di FiorGen hanno notato che la proteina, tenuta alla temperatura del corpo umano (37°) e all’aria (cioè per effetto dell’ossigeno) non è stabile ed è soggetta ad un processo di polimerizzazione: si aggrega con altre proteine dello stesso tipo, creando un agglomerato (polimero) di tante superossido dismutasi. Se l’organismo non è capace di far legare in modo efficiente i metalli oppure non compensa bene gli effetti ossidativi dell’ossigeno, si può assistere alla polimerizzazione: il polimero della superossido dismutasi è la specie tossica che causa la malattia, così come lo sono i polimeri di altre proteine nel morbo di Parkinson e di Alzheimer. I ricercatori di FiorGen hanno compreso il meccanismo molecolare per cui si formano gli aggregati tossici della superossido dismutasi: un avanzamento fondamentale nel dibattito scientifico internazionale sulla malattia. La proteina venne scoperta negli anni ’60 e il suo legame con la sclerosi laterale amiotrofica fu individuato nel 1993. Molti studi sulla superossido dismutasi erano stati condotti in passato, ma senza che si arrivasse a capire il meccanismo che porta all’aggregazione delle proteine e al danno neurologico. Si è rivelata fondamentale l’intuizione dei ricercatori di FiorGen: osservare la proteina nella fase precedente la maturazione (cioè senza i metalli), alla temperatura del corpo umano e all’aria. Se la proteina non lega i metalli subito ed è soggetta a stress ossidativo, inizia ad aggregarsi, in un processo lento ma continuo che porta alla formazione di grossi agglomerati proteici tossici. Lo studio degli scienziati fiorentini è stato pubblicato su PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences), una delle più prestigiose riviste scientifiche internazionali. Il prossimo passo verso la cura della SLA sarà individuare i fattori che determinano il processo di ossidazione. (AGI)